丙酮酸脱羧酶（E1）           TPP            24
二氢硫辛酸转乙酰酶（E2）     硫辛酸          24
二氢硫辛酸脱氢酶（E3）       FAD、NAD+     12
此外，还需要CoA、Mg2+作为辅因子
结构式：麦芽糖  蔗糖   ɑ-D-吡喃半乳糖   ß-D-呋喃果糖（注意ɑ、ß型） 乙酰辅酶A  草酰乙酸
二、脂类和脂类代谢
人体必需脂肪酸：是人体功能必不可少的但自身不能合成的，或者不能足量合成的氨基酸，必须从食物中获取，称为人体必需氨基酸。这8种氨基酸是苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸。
脂肪酸代谢:
脂肪酸的ß氧化：定义、计算能量生成（课后习题）
β—氧化作用：脂肪酸在体内氧化时在羧基端β-碳原子上进行氧化，碳链逐次断裂，每次断下一个二碳单位，即乙酰CoA，该过程称作β-氧化。
举例说明脂肪酸的降解：
（1）β-氧化过程：
脂肪酸首先在线粒体外或胞浆中，在脂酰CoA合成酶的催化下，将脂肪酸转变成脂酰CoA，然后进入线粒体中进行氧化。b-氧化过程由四个连续的酶促反应组成：
1）脂酰CoA氧化脱氢：脂酰CoA在脂酰CoA脱氢酶的作用下，在C2和C3之间脱氢，生成烯脂酰CoA，辅基时FAD。
2）脂酰CoA 水化：在悕脂酰CoA水化酶作用下水化，生成L-b-羟脂酰CoA。
3）L-b-羟脂酰CoA的氧化脱氢：L-b-羟脂酰CoA在脱氢酶的作用下，C3位脱氢，生成L-b-羟脂酰CoA，辅酶时NAD+ 。
4）硫解：L-b-羟脂酰CoA在硫解酶的作用下发生裂解，形成乙酰CoA和一个少了2个C原子的脂酰CoA。
（2）氧化生产ATP的计算
1分子FADH2进入呼吸链可生成1.5 分子ATP，1分子NADH可生成2.5分子ATP，故一次b-氧化循环可生成4分子ATP。
1分子乙酰CoA进入三羧酸循环经彻底氧化分解，每分子乙酰CoA可生成10分子ATP。
以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：
7次b-氧化循环产生4×7=28分子ATP
8分子乙酰CoA可生成10×8=80分子ATP
因此，软脂酸经β-氧化完全氧化生成108分子ATP
对于任一偶数碳原子的长链饱和脂肪酸，其净生成的ATP数目可按下式计算：
ATP生成数=[(碳原子数/2）-1] ×4 +[(碳原子数/2）×10 -2
脂肪酸的完全氧化可以产生大量的能量。
例如软脂酸（含16碳）:经过7次-氧化，可以生成8个乙酰CoA，
 A:每一次-氧化，生成1分子FADH2和1分子NADH+H+。
 B: 1个乙酰CoA完全氧化(参加TCA）产生10个ATP（按照一个NADH产生2.5个ATP，1个FADH2产生1.5个ATP）
C: 计算1分子软脂酰CoA在分解代谢过程中共生成ATP的数目为：
    7次β-氧化分解产生4×7=28分子ATP；
    8分子乙酰CoA可得10×8=80分子ATP；
共可得108分子ATP，
由于软脂酸转化成软脂酰CoA时消耗了1分子ATP中的两个高能磷酸键的能量（ATP分解为AMP, 可视为消耗了2个ATP），故1分子软脂酸彻底氧化分解可净生成106分子ATP。
造化价（值）：定义为皂化1公克的油脂所需要之碱(即做皂常用的为氢氧化钠)的毫克数(即1：10)。
结构式：
软脂酸CH3(CH2)14COOH    硬脂酸CH3(CH2)16COOH    油酸CH3(CH2)7CH=CH(CH2)7COOH9     磷脂通式   脂肪通式
三、蛋白质及蛋白及代谢
信号肽：分泌蛋白新生肽链N端的一段20～30氨基酸残基组成的肽段。将分泌蛋白引导进入内质网，同时这个肽段被切除。现这一概念已扩大到决定新生肽链在细胞中的定位或决定某些氨基酸残基修饰的一些肽段。
盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
变性：天然蛋白质分子受到某些理化因素的作用，有序的空间结构被破坏，生物活性丧失，并伴随发生理化性质的异常变化被称为变性作用。
变性剂有哪些？变性前后理化性质有哪些改变？影响因素？
变性剂：尿素和盐酸胍
蛋白质变性后，往往出现下列现象：
①结晶及生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。
②硫水侧链基团外露。
③理化性质改变，溶解度降低、沉淀，粘度增加，分子伸展。
④生理化学性质改变。分子结构伸展松散，易被蛋白酶水解。
影响变性的因素：
 强酸和强碱； 有机溶剂，破坏疏水作用； 去污剂、去污剂都是两亲分子，破坏疏水作用； 还原性试剂：尿素、-硫基乙醇； 盐浓度、盐析、盐溶； 重金属离子，Hg2+、pb2+，能与-SH或带电基团反应。 温度； 机械力：如搅拌和研磨中的气泡。
寡聚蛋白：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
蛋白质亚基：寡聚蛋白分子中的每个三级结构单位称为一个亚基或亚单位。
蛋白质四级结构每一级结构主要研究内容是什么？对于每一级来说靠什么化学键来维持？
1. 蛋白质的一级结构(Primary structure)包括：
    (1)组成蛋白质的多肽链数目.
    (2)多肽链的氨基酸顺序，
    (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键
2.二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
维持二级结构的力量为氢键。
3.蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。