（3）增加及其影响：严重饥饿或未经治疗的糖尿病人体内可产生大量的乙酰乙酸，其原因是饥饿状态和胰岛素过低都会耗尽体内糖的贮存。肝外组织不能自血液中获取充分的葡萄糖，为了获得能量，肝中的葡萄糖异生作用就会加速，肝和肌肉中的脂肪酸氧化也同样加速，同时带动蛋白质的分解。脂肪酸氧化加速产生大量的乙酰辅酶A,糖异生作用使草酰乙酸供应耗尽，而后者又是乙酰辅酶A进入TCA循环所必需的，在此种情况下乙酰辅酶A不能正常的进入柠檬酸循环，而转向生成酮体的方向，造成：

①血液中出现大量丙酮，它是又毒的

②血液中出现乙酰乙酸和D—β—羟丁酸，使血液PH降低，以至发生酸中毒

以上血液或尿中酮体过高都可导致昏迷，甚至死亡

2、（1）结构基础：①完整的线粒体内膜

②NADH—Q还原酶、辅酶Q、琥珀酸—Q还原酶、细胞色素还原酶、细胞色素氧化酶等电子传递有关的酶

③ATP合酶

（2）假说：见以上2张卷子

3、（1）前处理：分离纯化某中蛋白质，首先要把蛋白质从原来的组织或细胞中以溶解的状态释放出来，并保持原来的天然状态，不丢失生物活性，为此，动物材料应先剔除结缔组织和脂肪组织，种子材料应先去壳去皮，油料种子最好先用低沸点的有机溶剂脱脂，然后根据情况不同，选用适当的方法将组织和细胞破碎。动物组织和细胞可用电动捣碎机等设备进行破碎，。植物组织和细胞一般需要用石英砂或玻璃粉和适当的提取液一起研磨的方法破碎或用纤维素酶处理。细菌细胞的破碎常用超声波震荡等方法。组织和细胞破碎以后，再选择适当的缓冲液把所要的蛋白质提取出来，细胞破碎等不溶物用离心或过滤的方法除去。

（2）粗分级分离：当蛋白质提取液获得后，选用一套释放的方法，将所需蛋白质与其他杂质分离开。一般这一级分级分离用盐析、等电点沉淀和有机溶剂分级分离法等，这些方法的优点是简便，处理量大。有些蛋白质提取液大，又不适合用沉淀或盐析法浓缩，则可采用超过滤、凝胶过滤等方法

（3）细分级分离：也就是样品的进一步纯化。进一步纯化一般使用层析法包括凝胶过滤，离子交换层析，吸附层析以及亲和层析等。用于细分级分离的方法一般规模较小，但分辨率高

（4）结晶：是蛋白质分离纯化的最后步骤，尽管结晶并不能保证蛋白质一定是均一的，但只有某种蛋白质再溶液中的数量占有优势时才能形成结晶，结晶过程本身也伴随这一定程度的纯化。

4、（1）两条途径的发生场所不同，脂肪酸合成发生于细胞溶胶，降解发生于线粒体

（2）两条途径都有一中间体与载体连接，脂肪酸合成中载体为ACP，降解中为辅酶A

（3）两条途径中有4步反应从化学上看一条途径的4步反应是另一条途径4步反应的逆反应，脂肪酸合成中是：缩合、还原、脱水、还原;脂肪酸降解中是：氧化、水合、氧化、裂解

（4）两条途径都具有转运机制将线粒体和细胞溶胶沟通起来，在脂肪酸合成中有三羧酸转运机制，在脂肪酸降解中有肉碱载体系统

（5）两条途径都以脂肪酸的逐次、轮番的变化为特色，在脂肪酸合成中，脂肪链获取2碳单元而延伸，脂肪酸降解中则是使乙酰辅酶A形式的2碳单元离去，以实现脂肪链的缩短

（6）脂肪酸合成时，是从分子甲基端开始到羧基为止，而脂肪酸降解中则是相反的

（7）羟酯基中间体在脂肪酸合成中是D型，在脂肪酸降解中是L型

（8）脂肪酸合成由还原途径构成，需要有NADPH参与，脂肪酸降解则由氧化途径构成，需要有FAD和NAD+参与

（9）两条途径，每一轮都可以延伸或除去2个碳原子单元

（10）动物体中，脂肪酸合成用的酶全都设在单一多肽链上，此多肽链是脂肪酸合酶的一部分，脂肪酸降解中酶是以何种形式聚合在一起还未弄清
5、（1）运输：多肽合成后每一需要运输的多肽都含有一段氨基酸序列，称为信号肽序列，引导多肽至不同的转运系统。真核细胞中，当某一多肽的N端刚开始合成不久，这种多肽的去向就已经被决定。一部分核糖体以游离状态停留停留在胞浆中，它们只合成供装配线粒体及叶绿体膜的蛋白质，另一部分核糖体，受新合成的多肽N端上的信号肽控制进入内质网，与内质网相结合的核糖体主要合成溶酶体蛋白、分泌到细胞外的蛋白和构成质膜骨架的蛋白。结合在内质网上的核糖体合成的多肽经多肽移位后，在内质网小腔中被修饰，主要包括N端信号肽的切除、二硫键的形成、使线形多肽呈现一定的空间结构和糖基化作用，通过短时间在粗面内质网内加工后，分泌蛋白形成被膜包裹的小泡，转运至高尔基体，在高尔基体对糖蛋白上的寡聚糖核做进以步修饰与调整，并将各类多肽分类运送到溶酶体、分泌粒和质膜等目的地

2019年

一、    填空题

1、GE  HPLC  snRNA  PCR  (      )  (      )  亮氨酸  5’—脱氧鸟苷  核磁共振  超氧化物歧化酶

2、①甘油—3—磷酸  ②苹果酸—天冬氨酸

①NADH的电子在甘油—3—磷酸脱氢酶作用下转移到二羟丙酮磷酸形成甘油—3—磷酸，后者可以轻易的线粒体内膜，在线粒体内在甘油—3—磷酸脱氢酶作用下使FAD还原成FADH2，实现NADH的转移

②NADH的电子由苹果酸脱氢酶传递给草酰乙酸使后者变为苹果酸，后者经过苹果酸—α酮戊二酸载体进入线粒体内膜，被氧化成草酰乙酸，并生成NADH，草酰乙酸通过转氨基作用转变为天冬氨酸，再通过谷氨酸—天冬氨酸载体转移到细胞溶胶，随后转氨基又变为草酰乙酸

3、40    4、磷酸果糖激酶  柠檬酸合酶  硫解酶

二、判断题

1、所有蛋白质的翻译开始于甲硫氨酸的参与

2、丝氨酸是一种带电荷的极性R基氨基酸

3、基团转移是一种主动运输（动物体小肠和肾细胞中葡萄糖的运输是伴随着Na+一起进入细胞的，这种运输称为协同运输）

4、米氏常数可以表示酶对不同底物的亲和性

5、20种氨基酸基本都是L型的

6、RNA在碱性条件下比DNA更容易被降解（RNA的磷酸酯键易被碱水解，DNA的磷酸酯键则不易被碱水解，DNA一般对碱稳定;酸水解中，糖苷键比磷酸酯键更易水解，嘌呤对酸不稳定）

7、肼解法是目前测定氨基酸C端残基最重要的方法（PITC法最初用于N末端分析，后来发展为Edman降解法，用于氨基酸序列的测定）

8、糖原分解过程中断裂α—1，6—糖苷键的酶是糖原脱支酶

9、尿素循环（urea cycle）的过程，生成一分子尿素需消耗4个高能磷酸键，3个ATP水解为2个ADP和一个AMP

线粒体中：①尿素的第一个N原子获取：NH3和HCO3—在线粒体的氨甲酰磷酸合成酶作用下消耗一分子ATP，生成氨甲酰磷酸（细胞溶胶中的氨甲酰磷酸合成酶由嘧啶生物合成的任务）②氨甲酰磷酸在鸟氨酸转氨甲酰酶的作用下消耗一分子ATP将氨甲酰基转移到鸟氨酸上形成瓜氨酸

细胞溶胶：③尿素的第二个N原子获取：瓜氨酸在精氨琥珀酸合成酶的作用下与天冬氨酸反应，消耗ATP成AMP，生成精氨琥珀酸④精氨琥珀酸在精氨琥珀酸（裂解）酶作用下脱下延胡索酸生成精氨酸⑤精氨酸在精氨酸酶的作用下水解生成尿素和鸟氨酸

总结：循环中使用了4个高能磷酸键（3个ATP水解为2个ADP和1个AMP），尿素中的C来自HCO3—，N一个来自于氨，一个来自于天冬氨酸

10、引起SARS的冠状病毒是一种负链RNA病毒？？？？？？？？

三、选择题

1、谷氨酸（谷氨酸和γ—氨基丁酸均是神经递质，后者GABA）

2、G+C的含量越高（G与C之间有3个氢键所以G+C多的DNA更稳定，Tm越高，Tm可以作为衡量DNA均一性的标准，可以推算出DNA碱基的百分组成XG+C=(Tm—69.3)*2.44）

3、3（P/O比是生成ATP于消耗氧的关系，NADH为2.5  FADH2，一分子β—羟丁酸可生成2分子乙酰辅酶A，还产生了一分子NADH）

4、线粒体    5、葡萄糖—6—磷酸酶（葡萄糖—6—磷酸酶存在于肝及肾，脑和肌肉中均无此酶，它将葡萄糖—6—磷酸水解为葡萄糖，用于维持血糖水平）

6、动物眼球突出、心搏加快、基础代谢增高、消瘦、神经系统兴奋性提高、神经过敏（甲状腺激素总的表现是增强机体新陈代谢，引起耗氧量及产热量的增加，并促进智力和机体发育）    7、          8、诱导表达    9、2  

10、D：hnRNA为核内不均一RNA，又称类似DNA的RNA（D—RNA），hnRNA转变成mRNA的加工过程包括：（1）5’端形成帽子结构（2）在3’端加上多聚腺苷酸尾巴（3）通过拼接除去内含子转录来的序列（4）链内部核苷被甲基化。内含子：断裂基因中经转录被拼接除去的序列称为内含子

11、蚜肠霉素    12、      13、丙氨酸、酪氨酸    14、12.5    15、尿酸（鸟嘌呤、腺嘌呤→次黄嘌呤、黄嘌呤。次黄嘌呤→黄嘌呤。黄嘌呤→尿酸）  

16、肝脏中缺少L—古洛糖酸—γ—内酯氧化酶

四、名词解释

1、蛋白聚体：

2、酸值（价）：中和1g油脂中的游离脂肪酸所需的KOH的mg数（碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数。皂化值（价）：造化1g油脂所需的KOH的mg数）

3、核酶：具有催化活性的RNA称为核酶

4、转换数：当酶被底物饱和时每秒每个酶分子转换底物的分子数，这个常数叫做转换数（TN）

5、H—DNA：一种分子内折叠形成的三股螺旋的DNA，其中胞嘧啶发生了H+化

6、Cori循环：见2019年名词解释

7、岗崎片段：见2019年名词解释

8、中心法则：即遗传信息从DNA传到RNA，再传到蛋白质，一旦传给蛋白质就不再转移

9、化学渗透假说：见2019年简答

10、别构酶：见2019年名词解释

五、问答题

1、蛋白质的结构和功能之间具有高度的统一性和适应性，二者密切相关。

（1）血红蛋白是具有四级结构的蛋白质，它共有4个亚基，每个亚基都含一个血红素，血红素是处在多肽链的包围之中，血红蛋白与氧结合就是通过血红素中的铁原子与氧进行可逆的结合来实现的。由于4个亚基间靠8个盐键连接，使得亚基彼此靠近，从而维持其稳定的构象。但此种构象的约束不利于血红蛋白与氧的结合，故血红蛋白与氧的结合能力比单个亚基还弱。当一个亚基与氧结合后，引起亚基间盐键的断裂，血红蛋白的四级结构发生了变化，结果导致其他亚基的氧结合点暴露，增大了其他亚基与氧的亲和力，促进了它们与氧的结合。随着盐键的全部断裂，整个血红蛋白变为氧合血红蛋白，这是氧与血红蛋白结合的协同效应。由此可见蛋白质的结构和功能之间具有高度的统一性和适应性，二者密切相关。

（2）肌红蛋白由一条多肽链和血红素构成，血红素位于肌红蛋白的疏水空穴内，肌红蛋白和氧的结合就是通过血红素中的铁原子与氧可逆的结合来实现的。这种可逆结合需要多肽链结构的微环境提供帮助，再血红蛋白中也是如此：①固定血红素基②保护血红素铁免遭氧化③为氧分子提供一个合适的结合部位。由此可见蛋白质结构和功能的密切关系

2、（1）DNA聚合酶Ⅰ：切除引物（岗崎片段的RNA引物）和修复（2）DNA聚合酶Ⅱ：修复（3）DNA聚合酶Ⅲ：复制（4）拓扑异构酶：在DNA中引入或消除超螺旋（拓扑异构酶Ⅱ：连续的引入负超螺旋，消除复制叉前进带来的扭曲张力，促进双链解开）（5）HU蛋白：促进双链DNA弯曲（6）SSB：单链结合蛋白，保护单链，防止恢复双链（7）Dna A蛋白：识别起始位点，形成起始复合物（8）Dna B蛋白：解开DNA双链（9）Dna C蛋白：帮助Dna B结合于起点（10）引物合成酶（Dna G）：合成RNA引物